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    來自中山大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院的研究人員證實(shí)，在基底脊索動(dòng)物中A20/ABIN通過改變泛素化蛋白，介導(dǎo)了NF-κB信號(hào)通路抑制。這一研究發(fā)現(xiàn)發(fā)表在《美國國家科學(xué)院院刊》（PNAS）上。

    中山大學(xué)的徐安龍（Anlong Xu）教授是這篇論文的通訊作者。徐教授主要從事各種不同進(jìn)化地位物種的免疫基因與分子的功能與演化研究，取得了多項(xiàng)原創(chuàng)性和系統(tǒng)性的成果，在Nature、NEJM等SCI雜志上發(fā)表論文120多篇。

    NF-κB是一種廣泛存在于真核細(xì)胞內(nèi)的核轉(zhuǎn)錄因子，可以被細(xì)胞因子（如TNF、IL-1）、細(xì)菌、病毒、免疫**劑等多種**物及紫外線所激活，參與免疫和炎癥反應(yīng)、細(xì)胞信號(hào)傳遞、調(diào)控多種基因表達(dá)。從昆蟲到人類NF-κB進(jìn)化上保守。在許多物種中都發(fā)現(xiàn)了NF-κB活化的信號(hào)通路和NF-κB介導(dǎo)的免疫功能。 在哺乳動(dòng)物中已經(jīng)鑒定了NF-κB家族的5個(gè)成員：RelA、RelB、c-Rel、p105/p50(NF-κB1)和p100/p52(NF-κB2)。

    由于NF-κB是眾多生理過程的關(guān)鍵調(diào)節(jié)位點(diǎn)，其過度活化會(huì)導(dǎo)致炎癥反應(yīng)和腫瘤。因此NF-κB信號(hào)通路在多個(gè)位點(diǎn)上受到多種機(jī)制的嚴(yán)格調(diào)控。在過去的十年里，研究人員已極好地證實(shí)了泛素化和去泛素化在哺乳動(dòng)物NF-κB信號(hào)通路中起著重要的調(diào)節(jié)作用。然而，對(duì)于無脊椎動(dòng)物中NF-κB信號(hào)通路的調(diào)控機(jī)制仍知之甚少。

    去泛素化酶可將泛素從被泛素標(biāo)記的靶蛋白上切割下來，從而逆轉(zhuǎn)泛素化。如移除K48多聚泛素化鏈可以挽救靶蛋白不被降解，移除K63多聚泛素化鏈可以調(diào)節(jié)蛋白的轉(zhuǎn)運(yùn)和信號(hào)傳導(dǎo)途徑，也可以通過更改泛素的數(shù)目和連接類型來編輯泛素化鏈。A20就是在關(guān)鍵信號(hào)分子的泛素化和去泛素化中起重要調(diào)節(jié)作用的一種泛素編輯酶。

    在這篇新文章中，研究人員在青島文昌魚（Branchiostoma belcheri tsingtauense）中研究了bbtA20和它的結(jié)合蛋白bbtABIN1與bbtABIN2。他們發(fā)現(xiàn)bbtABIN2與bbt TRAF6共定位并相互競(jìng)爭(zhēng)連接K63多聚泛素化鏈，而bbtABIN1則將bbtA20連接到bbtNEMO上促進(jìn)了bbtNEMO的K48位泛素化。與人類A20相似，bbtA20發(fā)揮雙重酶活性：可切割靶蛋白**K1b上的K63多聚泛素化酶，及結(jié)合K48多聚泛素化鏈，導(dǎo)致NF-κB信號(hào)受到抑制。

    這些研究結(jié)果不僅表明了泛素化是調(diào)控NF-κB活化的一種古老的策略，還提供了首個(gè)證據(jù)證實(shí)在基底脊索動(dòng)物中ABINs/A20通過改變泛素化蛋白抑制了NF-κB，為我們深入了解脊椎動(dòng)物先天免疫信號(hào)的形成提供了重要的信息。